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生物化学复习重点
作者:未知 来源:本站社区 点击: 时间:2004-11-5

    第一章  

    糖的概念与分类:糖类物质是含多羟基的醛类或酮类化合物。

    单糖:寡糖:多糖:复合糖:衍生糖:

    第一节:单糖

    1。葡萄糖分子结构特点

    2。链状结构(P11)和环状结构(P14)特点

    3。熟练写出几种常见的戊糖,己糖的链状和环状结构式及aB的结构式

    4。单糖的物理性质:旋光性,甜度,溶解度

    5。化学性质:酸的作用(区分酮糖和醛糖方法),酯化作用,碱的作用,形成糖苷,氧化作用,还原作用,产生糖杀作用

    第二节  寡糖

    常见双糖:麦芽糖,蔗糖,乳糖,纤维二糖等性质和结构式

    第三节  多糖

    1。淀粉

    2。糖原

    3。纤维素

    4。几丁质

    5,组成特点,连接键,性质和功能

    第二章   脂类

    第一节        脂酰甘油类

    1  脂酰甘油是由脂肪酸和甘油形成的酯,分为单脂酰甘油,二脂酰甘油和三脂酰甘油。结构式,性质。 2  脂肪酸:P46 几种常见的饱和脂肪酸(前5种)和不饱和脂肪酸的(共6种)分子式,简写法

    3  高等动植物脂肪酸的共性和特点:P45-47

    4  甘油三酯命名法,理化性质

    5  皂化和皂化值,酸败与酸值,卤化与碘值,乙酰化值等的概念,测定方法

    第二节        磷脂类

    1  甘油磷脂的组成,结构式,命名法

    2  几种常见的甘油磷脂的分子式,分布及生物学功能

    3  几种重要的甘油磷脂结构式

    第三节        结合脂类

    1  糖脂:脑苷脂类,神经节苷脂

    2  脂蛋白类:核蛋白类,磷蛋白类,单纯蛋白类

    3  血浆脂蛋白五种成分P692-10

    第三章        蛋白质

    第一节        蛋白质通论

    1  蛋白质组成特征:N%=16%凯氏定氮法测定蛋白质含量的原理

    2  蛋白质分类:简单蛋白质和结合蛋白质P75

    3  蛋白质的主要生物学功能:P78

    第二节        氨基酸

    120种氨基酸的名称,结构,简写符号(三字母)P80

    2.氨基酸根据R基的极性分类P83

    3.氨基酸的旋光性:天然蛋白质的氨基酸----L-

    4.生色氨基酸:紫外光吸收性质-------分光光度法测定蛋白质原理和方法。---------BEER定律

    5.氨基酸的两性解离性质及解离常数的求法:P92 PI求法

    6.氨基酸的甲醛滴定方法作为氨基酸定量分析的原理

    7.氨基酸的化学反应,应用

    1)a-氨基参与的反应:亚硝酸反应/酰基化/羟基化/与醛作用形成西佛碱/脱氨反应

    2)a-羧基参加的反应:成盐,成酯反应/成酰氯反应/脱羧反应/叠氮反应

    3)a-氨基和a-羧基共同参与的反应:茚三酮反应/成肽反应

    4)几种重要的侧链基团的反应:Try,His,Arg,Met,Cys

    8.氨基酸的分析分离:滤纸层析

    第三节           蛋白质的一级结构

    1  肽及肽键的形成,肽键的性质

    2  多肽的命名法:*氨基酰*氨基酰****氨基酸;写出分子式

    3  推导多肽链的氨基酸顺序P122-126:几种酶解位点。溴化氰断裂

    第四节           蛋白质的二级结构  P140

    1  构型与构象的概念:构型是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。构型的变化涉及到共价键的断裂。构象是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同空间立体结构。

    2  蛋白质二级结构的基本类型:a-螺旋,B-折叠,B0转角的描述,特征,长度计算

    3  超二级结构:(aa)(BB)(BBB

    第五节           球状蛋白的结构与功能

    1  结构域,三级结构层次P169  四级结构

    2  维持三级结构的作用力:氢键,范德华力,疏水作用力,盐键,二硫键P164-167

    3  胰岛素的结构与功能P175

    4  血红蛋白的结构与功能P181

    5  免疫球蛋白的结构与功能P192

    第六节           蛋白质的分离提纯

    1  蛋白质分子中可解离基团的PKP197

    2  等电点PI

    3  凝胶过滤法测定蛋白质分子量

    4  SDS聚丙酰胺凝胶电泳法测定亚基分子量

    5  凝胶过滤柱层析原理

    6  离子交换柱层析的原理

    7  区带电泳,盘状电泳,双向电泳,等电聚焦电泳方法和原理

    第四章  酶学

    第一节  酶是生物催化剂

    1。酶与化学催化剂的共性

    2。酶作为催化剂的4个特性

    3。酶的本质,组成,分类

    4。概念:酶蛋白,蛋白酶,辅助因子,全酶,辅基,辅酶,单体酶,寡聚酶,多酶体系

    第二节 酶的分类及命名

    1。习惯命名法的原则

    2。系统命名法的原则

    3。六大类酶的名称,作用特点

    4。酶的编号方法及每个数字的意义

    第三节 酶分离纯化及活力测定

    1。名称:酶活力,比活力,初速度,酶活力单位,转换数

    2。酶的分离纯化方法


    第四节 酶促反映动力学
    1。米氏方程的提出
    2。米氏方程的导出
    3。米氏常数的意义
    4。米氏常数的求法-双倒数作图法
    5。PH对酶活力的影响
    7。酶浓度对酶活力的影响
    8。抑制剂,激活剂对酶活力的影响
    9。酶的抑制作用
    失活作用与抑制作用的差别
    可逆抑制作用和不可逆抑制作用概念,区分
    KS型和Kcat型抑制剂
    四种可逆抑制作用机理,动力学模型,动力学方程推导,KM,VM变化情况,抑制率(i%),抑制常数(KI,KIS),双倒数作图特征
    第五节  酶的专一性及活力中心
    1。专一性类型
    2。几种蛋白酶的作用键
    3。锁钥学说,诱导锲合学说
    4。酶活性中心概念
    第六节  酶作用机理
    1。靠近效应和定向效应
    2。底物形变
    3。共价催化
    4。酸碱催化
    5。微环境作用
    第七节
    1。别构酶和别构效应
    2。共价调节酶的特征
    3。同工酶
    4。诱导酶
    第五章 核酸
    第一节  核苷酸
    1。核酸的组成
    2。两类核酸:DNA ,RNA的化学组成
    DNA:碱基(A,G,C,T)
    D-2-脱氧核糖
    RNA:碱基(A,G,C,U)
    3。碱基(嘧啶碱,嘌呤碱)的结构式
    4,核苷:连接方式,连接键,名称和结构式
    5。核苷酸:连接方式,连接键,名称和结构式
    第二节 脱氧核糖核酸(DNA)
    1。DNA碱基组成的规律
    2。DNA的一级机构:连接键,片段表示,线条表示法,文字缩写
    3。DNA的空间结构要点:B-DNA
    1)WATSON-CRICK双螺旋结构模型
    2)DNA分子长度计算
    3)碱基配对方式,互补原则
    4。环状DNA的拓扑学特性
    5。DNA的生物学功能
    第三节 核糖核酸(RNA)
    1。RNA的结构特点
    2。RNA的种类
    3。tRNA的结构特点:三叶草形结构模型,功能
    4.mRNA结构特点和生物学功能
    5.rRNA类型,功能
    第四节  核酸的理化性质及研究技术
    1.核酸的紫外吸收光谱特征及作为核酸含量测定的依据
    2.核酸的沉降特性
    3,核酸的热变性和TM值,TM值意义
    4.SOUTHERN印迹法技术
    5.DNA限制内切酶图谱
    第六章  维生素
    1.维生素A :与视觉有关
    2.维生素D:与钙的吸收与沉积有关
    3.维生素E:与生育有关
    4.维生素K:与血凝有关
    A,D,E,K脂溶性
    5.维生素C:结构式,功能
    6.维生素B1:焦磷酸硫胺素(TPP),脱羧酶辅酶,结构式;维生素B1就是硫胺素
    7.维生素B2:核黄素,结构式,功能
    8.尼克酸,尼克酰胺:结构 功能
    9.泛酸 :COA的结构式,功能
    10.叶酸: 四氢叶酸结构式功能
    11.生物素:结构式,功能
    12.硫辛酸:结构,功能
    13.吡哆醛:磷酸吡哆醛为转氨酶,结构式,转氨作用
    14.P378表几种VB族辅酶的作用
    说明:这一章节,在前年的辅导班里没有做要求,去年的辅导班里增加了对这章的要求.


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