一条单肽链，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、溶菌酶等。
寡聚酶：酶蛋白是具有4级结构的蛋白质，有几条～几十条彼此非共价连接的肽链，如糖原磷酸化酶等。这种酶便于进行调节。
多酶体系：由几种独立的酶彼此结合形成的聚合体，后一种酶的底物正好是前一种酶的产物，多酶体系的效率极高，很像是流水作业。
3.按反应性质分：6大类，很重要。
<1>氧化还原酶类：催化氧化还原反应的酶，以催化脱氢为主加氧为次（包括其逆反应：就是加氢脱氧）。用方程式表示就是：A·2H + B ←→ A + B·2H
这类酶通常都需要辅酶帮忙，辅酶有下列几种：NAD（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）、NADP（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、FMN（黄素腺嘌呤单核苷酸），这些都是维生素的衍生物。
具体例子：乳酸发酵的最后一步，见草图。
<2>转移酶类（移换酶类）：催化基团转移反应的，用方程式表示为：AB + CD ←→ AC + BD
具体例子：aa代谢中的转氨反应：见草图。
<3>水解酶类：催化水解反应。用方程式表示为：AB + HOH → AOH + BH 例子太多。
<4>裂解酶类：从底物中移去一个基团并形成双键的反应，无方程式可表示。
例子：见草图。
<5>异构酶：催化同分异构反应。用方程式表示为：A ←→ B 例子：见草图。
<6>合成酶：催化2种物质合成一种物质，又必须由ATP水解提供能量的反应，无方程式可表示。例子：见草图。
六大类酶的记忆诀窍：Z字诀：O2 + H2 ←→ H2O 氧转水，裂亦合。
思考题：催化ATP + G ←→ G-6-P + ADP 反应的酶是那一类酶。
五.酶的命名
1.习惯名：规律性不强，抢先原则，比较乱，会出现一酶多名或一名多酶，优点是简单明了。
2.系统命名：酶与名一一对应，要求标名所有底物的名称以及反应的性质，例如上述的谷氨酰氨合成酶是习惯名，其系统名为：Glu：NH3合成酶，优点是明确，缺点是罗嗦。
3.酶的编号：为了对酶进行有效的分类和查询，国际酶学委员会对每一种酶都编有一个号，其形式是：EC □·□·□·□，其中EC＝Enzyme Commission，第一个□为6大类之一，第二个□为该大类中的亚类，依此类推。
§2.酶的作用机制：关于酶的高效性和专一性的理论
一.中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。
1.内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：
E+S←→［ES］←→E+P
2.用图来描述上述过程：见草图，隧道效应。
3.证据：
<1>理论证据：用该理论推导出的酶促反应动力学方程（米氏方程）与实验数据极为相符。
<2>直接证据：寻找过渡态中间复合物［ES］，这是一种极不稳定的物质，寿命只有10-12～10-10秒，正常情况下是找不到的，通过低温处理（-50℃），使［ES］的寿命延长至2天，弹性蛋白酶，切片的电镜照片以及X光衍射图都证明了［ES］的存在。
二.锁钥学说：解释酶专一性的理论，已经过时，但是解释得很形象。
1.酶的活性中心：酶与底物直接接触和作用的部位。一般而言，底物比酶要小得多。
2. 锁钥学说：酶的活性中心的构象与底物的结构（外形）正好互补，就像锁和钥匙一样是刚性匹配的，这里把酶的活性中心比作钥匙，底物比作锁。
在此理论的基础上还衍生出一个三点附着学说，专门解释酶的立体专一性。
3.缺陷：酶促反应多数是可逆反应，S←→P，这就产生了一只钥匙开2把锁的情况，是荒唐的。
三.诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。
四.关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但第一种类型是共有的。
1.邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶的活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。见P198。
2.张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后，底物分子中的敏感键被拉扯而变形，易于断裂。见P198。
3.广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱，用得失H+来催化反应是广泛存在的，酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同。酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心，酶蛋白中的His的咪唑基也很特别，它即能行酸催化，又能行碱催化。
4.共价催化：当酶与底物形成［ES］时是以共价键相连的，导致底物的敏感键发生断裂，又导致新的共价键形成，最后［ES］中的共价键断裂而释放出E
§3.酶促反应动力学：研究反应条件对反应速度的影响，这里仅研究最简单的酶促反应，即单底物单产物的反应：S←→P
一.酶促反应的速度：仅指初速度，即刚开始反应不久的速度，举例，3Mol→2Mol→1.9Mol与2Mol→1.9Mol。
v=d[P]/dt=- d[S]/dt，单位Mol/L*s，各个符号的意义，考虑到测定的难易程度，最好用v=d[P]/dt
二.各种因素对v的影响
1.［E］的影响：保持其它因素不变，则［E］与v成正比，见P214，其斜率就是酶的转换数。
2.［S］的影响：保持其它因素不变，如［E］、T、PH，对于单底物单产物的酶促反应而言，［S］对v的影响见图P203，分析之。Michaelis和Menten两人总结出了一个经验公式，这就是米氏方程，它与根据中间复合物学说推导出的方程是一致的（P204，请大家回去自己看懂）。互相证明了其正确性。该方程的形式为P204，各个符号的意义。
<1>Vm：最大速度，是当［S］→∞时的速度，注意，［E］恒定了，Vm就是常数，但不同的［E］Vm不同。
<2>Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：
它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度［S］，图示以及公式推导。
它可以表示E与S之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越强，反之亦然。
它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。
它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。
Km

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