2003年研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲
一、课程性质和基本内容
“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物能量的合成与贮存（糖脂代谢）；生物大分子前体的合成，遗传信息传递与大分子合成，代谢调节；现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求
了解生物体的化学组成及化学变化，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求
绪 论 掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。
第一章 核酸的结构与功能
本章重点：初步介绍核酸生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质，为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
要求掌握以下知识点：
核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物；
DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA；
tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交
第二章蛋白质化学
本章重点：蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：
蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用；
肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽；
蛋白质的分子结构：一级结构测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力；
蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；二面角；蛋白质的构象单元
蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例
蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例(血红蛋白)
蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系（一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症)）；空间结构与功能的关系：RNase S的变性失活与复活；肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
蛋白质的重要性质；蛋白质的分子量：测定方法（沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）；蛋白质的两性解离及等电点、电泳；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀反应：盐溶和盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性；蛋白质的紫外吸收与呈色反应；
蛋白质的分类；蛋白质的分离提纯及应用。
第三章 酶
本章重点：掌握酶的一般概念、酶的特性、重点以酶的活性中心为主，掌握酶的作用机理及与特点的关系；影响酶促反应速度的因素，与调节有关的诱导酶、变构酶、同工酶、共价修饰酶的概述，使学生系统掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础，注意与蛋白质一章的联系，本章也为信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：
酶的一般概念，酶的催化特点，酶的专一性，酶的化学本质、酶的分类和命名；
酶的作用机理（酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活）；
影响酶促反应速度的因素（酶促反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响和米氏方程、米氏方程假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法、pH对酶作用的影响、温度对酶的作用的影响、激活剂对酶作用的影响
抑制剂对酶作用的影响（不可逆抑制作用、可逆抑制作用（竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用）
酶活性调节（别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理；同工酶；诱导酶；酶的共价修饰等）
酶的活力测定、酶活力与酶反应速度；酶的活力单位；酶的比活力；酶的转换数(Kat) 酶分离提纯的一般原则、酶工程简介、酶的应用、维生素与辅酶
第四章 脂类与生物膜
要求掌握以下知识点：
生物体内的脂类：单纯脂、复合脂、异戊二烯脂类、类固醇和萜类：前列腺素、甾醇类
生物膜的结构与功能：生物膜的化学组成、生物膜的结构——流动镶嵌模型、生物膜的功能（物质运输、能量转换、信息传递、细胞识别）
第五章 糖类分解代谢
本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；糖酵解和三羧酸循环的调节。
要求掌握以下知识点：
新陈代谢概论：概述、代谢的研究方法
生物体内的糖类：单糖、寡糖、多糖：淀粉(糖元)、果胶、纤维素、粘多糖
双糖和多糖的酶促降解：蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解，淀粉(糖原)的酶促降解、 水解和磷酸解
糖酵解：糖酵解的概念糖酵解的化学历程细胞定位；反应步骤；有关的酶和辅因子的作用机理；能量产生；糖酵解的化学计量与生物学意义；糖酵解的其它底物；丙酮酸的去路；糖酵解的调控
三羧酸循环：丙酮酸氧化为乙酰CoA、三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控；三羧酸循环的生物学意义。
磷酸戊糖途径生化历程：细胞定位；反应历程及特点；有关的酶和辅因子；磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义；磷酸戊糖途径的调控
糖醛酸途径
第六章 生物氧化与氧化磷酸化
本章重点：讲授生物氧化概念，电子传递链和氧化磷酸化，解偶联机理，明确物质代谢和能量代谢的关系。
要求掌握以下知识点：
生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点。
生物化学反应的自由能变化
高能磷酸化合物类型，ATP在能量转换中的作用
电子传递链(呼吸链)组成，排列顺序，电子传递机理
电子传递抑制剂
氧化磷酸化概念及类型、氧化磷酸化与电子传递的偶联
氧化磷酸化的机理 F0-F1因子，化学渗透假说，氧化磷酸化重建，ATP酶的旋转催化理论。
氧化磷酸化的解偶联和抑制
线粒体穿梭系统
能荷
其它末端氧化酶系统：多酚氧化酶系统；植物抗氰氧化酶系统；黄素蛋白氧化酶系统；超氧化物歧化酶和过氧化氢酶；抗坏血酸氧化酶系统；
第七章 单糖和多糖的生物合成
本章重点：光合作用能量转换及光合碳途径；糖异生作用，蔗糖的合成及蔗糖转化为淀粉。
要求掌握以下知识点：
光合作用概述、光能的吸收、转变和同化力的产生、光合色素和光化学反应，光合电子传递链(Z链) ，光合磷酸化
光合的磷素途径(卡尔文循环)
糖异生途径、概念、反应历程
糖酵解和糖异生的互补调节
蔗糖和多糖的生物合成
蔗糖的生物合成 蔗糖合成酶，磷酸蔗糖合成酶
淀粉(糖元)的合成直链淀粉合成、支链淀粉合成
糖合成的调节
第八章 脂类代谢
本章重点：脂肪酸的β-氧化和从头合成。糖代谢与脂代谢的联系
要求掌握以下知识点：
脂肪的分解代谢脂肪的消化和吸收甘油代谢
脂肪酸的氧化：脂肪酸的β-氧化、脂肪酸的α-氧化、脂肪酸的ω-氧化途径
酮体的生成及利用(脂肪酸在肝中的代谢中间物)
乙醛酸循环 乙醛酸循环及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶)，乙醛酸循环的生物学意义。
脂肪的合成代谢：甘油的生物合成
脂肪酸的生物合成：饱和脂肪酸的从头合成、脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和三酰甘油的生物合成：合成原料及合成酶
脂肪代谢的调节 1).脂肪酸分解的调节 2).脂肪酸合成的调节
类脂的代谢 磷脂的降解与生物合成糖脂的降解与生物合成 胆固醇的生物合成与转化
第九章 蛋白质的酶促降解和氨基酸降解
本章重点：蛋白质水解酶、胞内蛋白质降解的泛肽途径及其意义、氨基酸的降解与转化。
要求掌握以下知识点：
蛋白质的酶促降解 蛋白水解酶（肽链内切酶和外切酶；丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和金属蛋白酶）食物中蛋白质的消化吸收、细胞内蛋白质降解
氨基酸的分解与转化：脱氨基作用（氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用）、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作用
脱羧基作用（直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用）
氨基酸分解产物的去向
第十章 氨的同化及氨基酸生物合成
本章重点：生物固氮的生化机理、硝酸还原作用、氨基酸合成与碳代谢的关系。
要求掌握以下知识点：
氮素循环、生物固氮的生物化学（生物固氮概念、固氮生物的类型、固氮酶复合物
硝酸还原作用：硝酸还原酶（铁氧还管蛋白-硝酸还原酶，NAD(P)H-硝酸还原酶，硝酸还原酶是诱导酶）、亚硝酸还原酶
氨的同化：谷氨酸合成 谷氨酰胺合成酶、谷氨酸合酶、谷氨酸脱氢酶、氨甲酰磷酸的形成
氨基酸的生物合成：氨基酸合成与转氨基作用、各族氨基酸合成、一碳基团代谢、SO4 2-的还原
由氨基酸衍生的其它化合物：具有生物活性的多胺、生氰糖苷、生物碱、植物和动物激素、辅酶类、卟啉类色素、木质素
第十一章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢
本章重点：核酸降解的酶、限制性内切酶，核苷酸从头合成和补救途径的区别。核酸降解单个体的直接利用。
要求掌握以下知识点：
核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶 特性、表示法、粘性末端
核苷酸分解代谢：核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解
核苷酸的合成代谢：核糖核苷酸的合成（嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成核苷酸合成的补救途径、核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成、脱氧核苷酸的合成
第十二章 核酸的生物合成
本章重点：DNA的半保留、半不连续复制，酶、因子、意义；DNA的不对称转录、有意义链和反意义链、重要的分子生物学技术。
要求掌握以下知识点：
DNA的生物合成：DNA半保留复制、半保留复制的实验证明、参与大肠杆菌DNA复制的酶类及有关因子、DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ；引物酶和引发体(解旋酶)；DNA连接酶；单链结合蛋白，拓朴异构酶等；原核细胞的DNA复制、复制子概念，oriC位点的起始，引发体形成及DNA的解旋解链和RNA引物合成；半不连续复制先导链的连续复制，随后链的不连续合成，冈崎片段；真核细胞DNA复制 线性染色体DNA复制、端粒复制；逆转录作用 逆转录酶、逆转录过程、逆转录病毒、嗜肝DNA病毒、逆转录的生物学意义；DNA的损伤、修复和突变 DNA的损伤与修复、光裂合酶修复、切除修复、重组修复；DNA突变、置换、插入、缺失。
RNA的生物合成： DNA转录（转录单位、有意义链(+)和反意义链(-)）、RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；真核生物的转录 真核转录与翻译不偶联；真核的RNA聚合酶、真核启动子；RNA前体的转录后加工、rRNA前体加工及核糖体形成、tRNA前体的加工、真核mRNA前体(hnRNA)的加工、内含子、外显子。
RNA的复制 RNA病毒的复制方式
核酸合成抑制剂
分子生物学技术：DNA重组技术（目的DNA制备、载体、质粒、宿主细胞、DNA重组的基本过程、DNA文库）、分子杂交技术、转基因技术、体细胞克隆技术、PCR技术、DNA指纹技术（RFLP、DNA指纹图谱、RAPD）、蛋白质工程
第十三章 蛋白质的生物合成
本章重点：DNA的遗传信息如何通过翻译合成为功能蛋白质、蛋白质合成过程
要求掌握以下知识点：
蛋白质合成体系：mRNA与遗传密码（mRNA为蛋白质合成模板、遗传密码破译、遗传密码的基本性质、起始密码子和终止密码子、tRNA（氨基酸运载工具、反密码子、同工受体tRNA、起始tRNA）、核糖体（蛋白质合成场所、原核和真核核糖体结构与功能）、翻译辅助因子
蛋白质合成：氨基酸活化、肽链合成起始 SD序列、起始复合物形成、肽链的延伸 进位、转肽、核糖体移位、肽链合成的终止与释放 多核糖体
真核细胞蛋白质合成
蛋白质的翻译后加工：蛋白质的修饰：N-端修饰，多肽链的水解切除；氨基酸侧链的修饰；糖基化修饰蛋白质的折叠、参与折叠的两类蛋白：折叠酶、分子伴侣
蛋白质到位：分泌蛋白、线粒体与叶绿体蛋白
第十四章 抗体
本章重点：抗体的概念及其应用
要求掌握以下知识点：
免疫系统概论：免疫系统功能、初级免疫反应和次级免疫反应、克隆选择学说、自身免疫耐受性、补体
抗体的结构：轻链和重链、可变区和不变区、抗体的结构域、Fab和Fc片段、五种类型的免疫球蛋白
多克隆和单克隆抗体：多克隆抗体、单克隆抗体
抗体的合成：体内重组、轻链基因重组、重链基因重组、类型转换
抗体的应用：免疫定位、酶联免疫、Western blotting
第十五章 代谢调节
本章重点：代谢网络、代谢调节的四级水平(重点讲授酶水平调节)。基因表达调控：操纵子学说、酶的诱导和阻遏、真核DNA顺式作用元件和反式作用因子的相互作用。
要求掌握以下知识点：
代谢途径的相互联系：生物体内的糖-脂互变、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系、核酸代谢与糖、脂肪、蛋白质代谢的相互联系
代谢调节：代谢调节的四级水平：神经、激素、细胞、酶
细胞区域化调节
酶水平调节：酶合成和降解的调节、酶活性的调节 酶原激活、别构效应——酶活性的前馈和反馈调节、酶的共价修饰与级联放大系统、同工酶调节、辅因子调节
激素对代谢的调节
神经系统对代谢的调节
基因表达调控：原核生物的基因表达调控（操纵子学说、酶合成的诱导 乳糖操纵子的正负调控、酶合成的阻遏 色氨酸操纵子、衰减子、组成型合成）、真核生物基因表达调控（顺式作用元件和反式作用因子、转录因子的相互作用、真核生物基因表达调控的不同层次、DNA水平、转录水平、转录后RNA的加工、翻译水平、翻译后加工）
基础生物化学实验部分
通过实验课，掌握比色、层析、电泳等基本实验方法的原理和操作技能，学会选择正确的方法进行生物材料中多种物质的分离、提纯及鉴定。通过实验加深对生物化学基本原理的理解。
实验内容：
1. 缓冲液的配制和氨基酸两性性测定
2. 酶的基本性质
3. 转氨基作用
4. 蛋白质含量测定（考马斯亮兰）
5. 淀粉酶活性测定
6. POD同工酶电泳
另：对报考“生物化学与分子生物学”学位点的的，在《基础生化》考试中增加有机化学的部分内容。重点包括：
1. 含氮化合物：胺、硝基化合物、偶氮化合物及染料
2. 含硫和含磷有机化合物：硫醇、硫酚、硫醚、磺酸、离子交换树脂、含磷有机化合物
3. 旋光异构和构象
4. 碳水化合物：单糖、单糖的构型、单糖的环形结构、糖苷、双糖
5. 氨基酸、多肽与蛋白质
6. 油脂和类脂化合物：油脂的理化性质、类脂化合物（腊、磷脂）
7. 萜类和甾体化合物
8. 杂环化合物：分类和命名、几种重要环系的结构和性质（呋喃、噻吩、吡咯、吡啶等）、生物碱
