微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象（图9-4）。
细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微 丝。
二、微丝结合蛋白
已经分离出来的微丝结合蛋白有100多种，可分为以下不同类型（图9-5）：
1．核化蛋白（nucleating protein）
核化（nucleation）是纤维组装的第一步，即几个蛋白单体先组装成多聚体，然后其它单体继续添加形成长纤维分子。Arp（actin-related protein）复合体在体内和体外都可以促进肌动蛋白的核化，其作用就像一个模板，类似于微管组织中心的γ球蛋白复合体，Arp复合体由Arp2、Arp3和5种其它蛋白构成。Arp与actin在结构上具有同源性。
2．单体隐蔽蛋白（monomer sequestering protein）
细胞中约有50%的肌动蛋白为可溶性肌动蛋白，大大高于肌动蛋白组装所需的临界浓度。但是这些蛋白与其它蛋白结合，构成一个隐蔽的蛋白库。只有当细胞需要组装纤维的时候这些可溶性肌动蛋白才被释放出来。如：thymosin与actin结合可阻止其向纤维添加，抑制其水解或交换结合的核苷酸。
3．封端蛋白（end-blocking protein）
作用是调节肌动蛋白纤维的长度，结合在（+）或（-）极形成“帽子”，阻止其它单体添加。如骨骼肌细肌丝的（-）端被tropomodulin封闭，（+）端被CapZ封闭。
4．单体聚合蛋白（monomer polymerizing protein）
如profilin结合在actin的ATP结合位点相对的一侧，能与thymosin竞争结合actin，profilin可将结合的单体安装到纤维的（+）极。
5．微丝解聚蛋白（actin-filament depolymerizing protein）
如cofilin可结合在纤维的（-）极，使微丝去组装。这种蛋白在微管快速组装和去组装的结构中具有重要的作用，涉及细胞的移动、内吞和胞质分裂。
6．交联蛋白(cross-linking protein)
每一种蛋白含有2至多个微丝结合部位，因此可以将2至多条纤维联系在一起形成纤维束或网络。分为成束蛋白和成胶蛋白两类，成束蛋白如：丝束蛋白（fimbrin）、绒毛蛋白（villin）和α-辅肌动蛋白（α-actinin），可以将肌动蛋白纤丝交联成平行排列成束的结构。成胶蛋白，如细丝蛋白（filamin）促使形成肌动蛋白微丝网。
7．纤维切断蛋白（filament severing protein）
此类蛋白能结合在微丝中部，将微丝切断。如溶胶蛋白（gelsolin）。
8．膜结合蛋白（membrane-binding protein）
如粘着斑蛋白（vinculin）可将肌动蛋白纤维量接在膜上，参与构成粘合带。
图9-5 各类微管结合蛋白（图片来自 G. Karp 2002）