微丝（microfilament，MF）是由肌动蛋白(actin)组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维actin filament。微丝和它的结合蛋白（association protion）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。
一、分子结构
根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类，α分布于各种肌肉细胞中，β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。
肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子（图9-2、3），肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白G-actin(globular actin)，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin (fibrous actin)。
图9-2 微丝纤维的负染电镜照片
图9-3 微丝纤维结构模型
肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构（约400个氨基酸残基）仅相差4～6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。
多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属(Dictyostelium)有17个，在某些植物中有60个。肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。
ATP-actin（结合ATP的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin对纤维末端的亲和力低，容易脱落。当溶液中ATP-actin浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。伴随着ATP水解，微丝结合的ATP就变成了ADP，当ADP-actin暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。
图9-4 肌动蛋白的踏车行为