(4) 由几个具有2，4或5个跨膜域的亚基集合而成的，形成离子通道的受体。它们与信号结合后就可以对离子的流入或流出细胞进行调节。骨骼肌上的烟碱型乙酰胆碱受体是它们的代表，它形成钠离子通道。腺苷酸受体则有两类，一类是七跨膜型的，另一类是二跨膜、离子通道型的。离子通道型受体介导的信号转导反应是一种快速的反应，配体与受体结合，就打开了通道，如同闸门被打开一样，离子就通过细胞膜而流动；
(5)由功能不同的几个多肽链集合形成的受体。大多数受体是这样的，包括淋巴细胞活素受体和T淋巴细胞的T细胞抗原受体。它与具有G蛋白功能的蛋白质可能会有相互作用；
2 细胞内受体
与上述几种膜受体不同，甾体激素等的受体是细胞内受体，它或者在细胞质中，或者在细胞核中。如上所述，甾体类物质是脂溶性的，它们能够通过细胞膜，直接进入细胞内；也可以借助于某些载体蛋白，进入细胞内。在细胞内，它们与相关受体结合，并直接作用于靶分子。
(二) 蛋白质激酶
蛋白质激酶是一类磷酸转移酶，其作用是将 ATP 的 g磷酸基转移到它们的底物上特定氨基酸残基上去。依据这些氨基酸残基的特异性，将这些激酶分为4类。其中主要的两类是蛋白质丝氨酸/苏氨酸激酶(STK),和蛋白质酪氨酸激酶(PTK)。这两类酶的蛋白质激酶结构域的大小约为250-300个氨基酸残基。二者的催化域在进化上是密切相关的，并认为它们有共同的祖先。因此，它们的催化域的氨基酸残基序列在很大程度上也是一致的。更重要的是，这些序列表现为一组组高度保守的，甚至是完全保守的氨基酸模体，这些模体却嵌埋在氨基酸残基序列保守性很差的区域之内。一共有11种这类高度保守的短氨基酸残基序列模体。它们都以罗马数字命名，从最N-端的I开始,到最C-端的XI。对这些酶的结晶进行X-射线结构分析，发现这些模体对这些蛋白质激酶催化结构域的磷酸转移酶活性十分重要。据以为，亚域I,II和VII在结合ATP中起重要作用；而亚域VIII则在识别肽底物中起主要作用。对酪氨酸激酶家族来说，在亚域VIII中，紧靠关键模体上游的氨基酸残基有十分有趣的差异，它们是-KWTAPE-或 -KWMAPE-，看来这些序列造成了激酶家族的这个分支的底物专一性。
1 蛋白质酪氨酸激酶
蛋白质酪氨酸激酶亚组是蛋白质激酶家族中一个最重要的蛋白质家族，它们至少有10个结构变种。把它们归为一个亚组依据的是它们的激酶结构域的特异性，而正是这些结构域使它们能够识别专一底物中的酪氨酸残基。这个功能域强大的生理催化活性可以满足范围很广的生理要求，包括转导细胞外的生长和分化刺激，和细胞对胞内氧化还原势的响应等等功能。这个家族的成员都由传递感觉的、起调节作用的和起效应作用的三种结构域组成。这类激酶又可以分为两种。
(1)生长因子受体PTK（受体型酪氨酸激酶或RTK）——是这个家族中被了解最多的一个结构变种。这些信号转导分子的结构有利于信息从细胞外单向地流入细胞内。这个过程有配体－受体的专一性。哺乳动物基因组中有70个PTK家族成员(而STK的有200个)，由于在属于其他后生生物门的生物中也发现PTK,使得其家族成员猛增到接近100个。这也明确地表明，这类蛋白质在导致细胞分化和发育的细胞内信号转导过程中起着十分重要的作用。
作为一般的规律，RTK的胞内域都有一个或者几个专一的酪氨酸残基，它们在配体与RTK胞外域结合时被磷酸化了。这些酪氨酸残基通常位于PTK域的C-末端和蛋白质分子的C-端末尾之间的区域内。有几类PTK还有额外的蛋白质结构域，它们插在两个PTK域之间。这种排列方式已经成为一个常见的特色，许多底物的酪氨酸残基就位于这个结构域。有这种排列方式的最好例子就是血小板来源的生长因子受体(PDGF-R)家族。被广泛接受的看法是这些酪氨酸自身磷酸化位点是在与SH2域结合的位点之中。因此，PDGF受体的自身磷酸化位点就是它与磷脂酶C-g1,GTRase 激活蛋白(GAP),PI3’-激酶和SRC酪氨酸激酶等的SH2域结合的位点。而位于PI3’激酶p85亚基的SH2域可以识别EGF-R,CSF1-R和c-kit上面的磷酸酪氨酸。这些受体将各种激酶招致身边是配体与受体相互作用后发生的第一波信号转导分子集聚，此后，第二波，第三波...的信号转导分子集聚将更深入地进行，直至信号转导的完成。
