摘要 分子伴侣是最近十几年才发现的一类非常保守的蛋白家族。它与酶的作用方式类似，能和某些不同的多肽链非特异性结合，催化介导蛋白质特定构象的形成，参与体内蛋白质的折叠、装配和转运，但又不构成其结构的一部分。这类保守的蛋白家族大致可分为四大类，广泛存在于生物体中。其中研究得最多的是热休克蛋白。实际上，分子伴侣是一种蛋白质分子构象的协助者，主要参与蛋白质次级结构的形成。
关键词 分子伴侣 热休克蛋白 蛋白质折叠和装配
随着X-射线衍射技术与二维核磁共振技术的不断发展，已有几百种蛋白质三维结构研究得比较清楚。但对于这些蛋白质是如何折叠成天然构象的机制和途径还知之甚少。一般认为，蛋白质分子的三级和四级结构完全决定于多肽的氨基酸顺序。但近年来的一些研究表明，很多蛋白质的折叠与装配有其它蛋白或酶的参与，其中分子伴侣就是研究得最多的一种。分子伴侣是一类进化上非常保守的蛋白质，能与结构、大小、定位和最终功能都不相同的多肽链非特异性结合，催化介导蛋白质特定构象的形成，参与体内蛋白质的折叠、装配与转运。
分子伴侣这一概念是Laskey等(1978)首先开始使用的。他们在研究非洲爪蟾核小体形成时发现一种酸性核蛋白——nucleoplasmin。实验表明它在DNA与组蛋白装配成核小体时是必需的。在生理离子强度下，体外把DNA与组蛋白混合在一起，不能自我组装，而是形成沉淀。如果把组蛋白与过量nucleoplasmin混合，再加入DNA，则可形成核小体结构，而且最终形成的核小体中没有nucleoplasmin。现在认为nucleoplasmin的作用可能是避免带负电的DNA与带正电的组蛋白之间强静电吸引而形成非特异结合的不溶聚合物。
以后又陆续在原核生物与真核生物中发现与nucleoplasmin有类似功能的蛋白。Eillis将这些蛋白统一定义为分子伴侣。因为它们都有共同的特征：参与催化介导其它多肽链或寡聚体蛋白质分子的折叠与装配，但不是最终结构的一部分。从这个意义上讲，它具有酶的特征，但与酶又不一样，一是伴侣蛋白与靶蛋白不具有高度专一性，同一伴侣分子可促进多种氨基酸序列不同的多肽链的折叠；二是伴侣分子催化效率很低。实际上，伴侣分子是蛋白质分子折叠的协助者，促进具有生物活性的空间结构的形成，防止错误装配或产生不溶物。在没有它的情况下有些蛋白分子也可折叠成正确空间构象就是一个例证。
迄今为止发现的大多数分子伴侣属于热休克蛋白(HSP)的范畴。大致可分为4类非常保守的蛋白家族。nucleoplasmin家族，HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族广泛存在于动物、植物和微生物中。
分子伴侣作为一种蛋白分子构象的协助者，在一系列的生命活动中担任重要角色。
