虽然仍不能清楚地识别, 但是通常已知的功能如下: 在发炎的血管壁之间的Selectin与循环白血球互相影响以减少白血球的旋转. 因为selectin的旋转是不足以固定白血球, integrin参与的功能使白血球均一地黏到血管壁上. 然后白血球渗透过松弛的血管.
有三种Selectin; E(内皮)-, P(血小板)-和L(白血球)-selectin. 每个selectin都将氨基末端连接到糖上.
E-selectin是95-115 kD的一个糖蛋白, 是在被IL-1和 TNF或LPS等细胞因子(cytokines)刺激的内皮细胞中发现的. 表达包括新的蛋白质合成, 在刺激之后4-6小时达到峰值, 在24个小时后回到最初状态. 与E-selectin结合的糖配体在中性粒细胞(neotrophiles)或巨噬细胞(macrophages)表面上的糖蛋白或糖脂(glycolipids)中被发现.E-selectin在白血球在发炎的内皮细胞上旋转的时候起重要作用.
P-selectin 是140 kD的蛋白质, 位于血小板或内皮细胞的分泌颗粒(secretory granules)中. P- selectin表达不包括细胞因子, 但是是在内皮细胞被凝血酶或组胺刺激时的几分钟内发生的. P-selectin 用来将中性粒细胞与内皮细胞或血小板成键.
L-selectin是一个在所有的白血球中都表达的糖蛋白. 它在淋巴球的正常再流通和与비림프조직成键中起到了非常重要的作用.
所有三种selectin都与Lewis a (sLea) (NeuNAc-2-3Gal-1-3(Fuc-1-4)GlcNAc)成键, 它是Lewis X (sLex) (NeuNAc-2-3Gal-1-4(Fuc-1-3)GlcNAc)的异构体. 它们在活细胞中好像是作为E-和P-selectin的配体, 也可用于其它硫酸化糖, 但是它们的特定结构现在还不能识别.
