噬菌体展示
噬菌体展示已证明是一有力的技术，可以获得容纳几万甚至几亿的不同肽或蛋白质的文库，并已应用于重组肽库（识别肽受体配基）的亲和筛选，确定单克隆抗体的抗原表位，选择酶作用底物以及筛选克隆的全套抗体。
噬菌体展示的一项成功应用是，用大的噬菌体抗体库分离单克隆抗体和片段。相应的在过去的几年中快速发展了许多有效的技术、方法，用于设计、构建大的抗体库及抗体的筛选。
使用最普遍的是感染阳性大肠杆菌的单链丝状噬菌体，利用其它噬菌体的展示系统也同时发展起来，包括在λ噬菌体头和尾，T4衣壳及MS2外壳的展示。单链丝状噬菌体将编码成千上万特异配体的DNA片段，插入噬菌体编码外壳蛋白的基因中（通常为PⅢ,也有PⅣ、PⅥ或PⅧ），抗体基因与噬菌体基因连接后，抗体就会和外壳蛋白相融合，接着是将融合的外壳蛋白结合到新的噬菌体颗粒上，这些颗粒是在细菌周围间隙被装配的。基因融合产物和其亚序列结合到成熟噬菌体外壳后即被呈现在噬菌体表面，而遗传物质仍保留在噬菌体颗粒中。该技术将基因型和表型连在一起，将识别抗原和进行再扩增的能力结合起来，不经人体免疫，绕过杂交瘤，仅仅通过几轮“吸附—洗脱—扩增”的筛选富集过程。即，展示相关配体的噬菌体与靶分子结合而被保留，未吸附的噬菌体则被洗去，吸附的噬菌体可以从表面再回收，再感染细菌，获得更大富集，最后进行结合分析。
噬菌体选择方法对于抗体或短肽的分离都不受限制，而且适用于其它具有生物活性的分子的研究，如细胞因子、受体、酶底物、酶抑制剂、抗体酶、DNA结合蛋白、构建具有特异性结合分子的受体域、以及纤维素结合域等。据报道，抗体的支架不同可形成用于各种类型分子的合适的结合配体，而且许多例子可说明，宿主支架可容纳许多有效的可调节一些合适的置换的区域，（可根据这点制备局部变化的库），这些支架包括：β-折叠蛋白、α-螺旋束蛋白、这两个蛋白的组合、以及绿色荧光蛋白（GFP）和纤维素结合域等。
噬菌体展示系统是用于确定随机位点及产生配体结合的可变区的首选策略，相关报道的还有λ噬菌体、细菌细胞展示和真核细胞展示方法的使用。若为具有功能性的选择研究，一般选择其它类型分子，而在需要有预期功能活性的亚细胞区域上，抗体表达和折叠已证实受到损害的抗体除外。还可设计用于胞外表达的抗体，例如，通过构建稳定的无二硫键的抗体或利用可在靶细胞器中产生的支架库得到有效的结构多样性。
