近几年，结合胞外选择技术，在噬菌体和细菌表面展示多肽的表面展示载体的使用，能够产生和操作各种配体，如酶、抗体及肽。噬菌体展示(phage display)是在噬菌体表面表达已融合到噬菌体外壳蛋白的重组蛋白或多肽；细菌展示是在细胞表面表达融合到定位信号的重组蛋白。用这两个相辅相承的技术，可以设计全套配体，并用亲和选择法筛选到具有预期特性的配体。应用噬菌体展示，可合成、筛选到许多我们想要的蛋白（如融合肽、抗体、酶），这些蛋白具有预期的催化特性或结合亲和力，或者具有用于胞内、胞外诊断、人体疾病免疫治疗和生物催化作用时所需的特异性。而细菌表面展示可广泛应用在各种抗原决定簇、异源酶、单链抗体及重组肽库的表达上。本文简述了噬菌体和细菌表面展示的基础，及这两个前导技术在生物技术领域的应用。
一、 噬菌体展示
噬菌体展示已证明是一有力的技术，可以获得容纳几万甚至几亿的不同肽或蛋白质的文库，并已应用于重组肽库（识别肽受体配基）的亲和筛选，确定单克隆抗体的抗原表位，选择酶作用底物以及筛选克隆的全套抗体。
噬菌体展示的一项成功应用是，用大的噬菌体抗体库分离单克隆抗体和片段。相应的在过去的几年中快速发展了许多有效的技术、方法，用于设计、构建大的抗体库及抗体的筛选。
使用最普遍的是感染阳性大肠杆菌的单链丝状噬菌体，利用其它噬菌体的展示系统也同时发展起来，包括在λ噬菌体头和尾，T4衣壳及MS2外壳的展示。单链丝状噬菌体将编码成千上万特异配体的DNA片段，插入噬菌体编码外壳蛋白的基因中（通常为PⅢ,也有PⅣ、PⅥ或PⅧ），抗体基因与噬菌体基因连接后，抗体就会和外壳蛋白相融合，接着是将融合的外壳蛋白结合到新的噬菌体颗粒上，这些颗粒是在细菌周围间隙被装配的。基因融合产物和其亚序列结合到成熟噬菌体外壳后即被呈现在噬菌体表面，而遗传物质仍保留在噬菌体颗粒中。该技术将基因型和表型连在一起，将识别抗原和进行再扩增的能力结合起来，不经人体免疫，绕过杂交瘤，仅仅通过几轮“吸附—洗脱—扩增”的筛选富集过程。即，展示相关配体的噬菌体与靶分子结合而被保留，未吸附的噬菌体则被洗去，吸附的噬菌体可以从表面再回收，再感染细菌，获得更大富集，最后进行结合分析。
噬菌体选择方法对于抗体或短肽的分离都不受限制，而且适用于其它具有生物活性的分子的研究，如细胞因子、受体、酶底物、酶抑制剂、抗体酶、DNA结合蛋白、构建具有特异性结合分子的受体域、以及纤维素结合域等。据报道，抗体的支架不同可形成用于各种类型分子的合适的结合配体，而且许多例子可说明，宿主支架可容纳许多有效的可调节一些合适的置换的区域，（可根据这点制备局部变化的库），这些支架包括：β-折叠蛋白、α-螺旋束蛋白、这两个蛋白的组合、以及绿色荧光蛋白（GFP）和纤维素结合域等。
噬菌体展示系统是用于确定随机位点及产生配体结合的可变区的首选策略，相关报道的还有λ噬菌体、细菌细胞展示和真核细胞展示方法的使用。若为具有功能性的选择研究，一般选择其它类型分子，而在需要有预期功能活性的亚细胞区域上，抗体表达和折叠已证实受到损害的抗体除外。还可设计用于胞外表达的抗体，例如，通过构建稳定的无二硫键的抗体或利用可在靶细胞器中产生的支架库得到有效的结构多样性。
二、 细菌表面展示
酵母菌细胞及哺乳动物细胞表面展示近年来也有一些报道，但这些研究还不够成熟，应用范围不够广泛，而细菌表面展示系统已成为快速发展的重要研究领域，异源蛋白在细菌表面展示正在成为微生物，分子生物学，疫苗学和生物技术研究的重要工具。
二十年前，异源表面展示已被首先证实，当短的基因片段被插入到大肠杆菌外膜蛋白LamB,OmpA和PhoE基因后，融合基因产物可进入重组细菌外表面 ，然而这些展示系统，多数情况下不适于展示过大的蛋白。不仅外膜蛋白，还有脂蛋白、菌毛蛋白、鞭毛蛋白、以及具有转位和表面锚定特别机制的蛋白等表达系统都可在革兰氏阴性菌，如E.coli和Salmonella spp上实现异源表面展示；相似的在革兰氏阳性菌上的异源表面展示有staphylococci,streptococci和mycobacteria。细菌表面展示亦被应用于产生作为环保的整个细胞吸附剂，特异生物催化剂，诊断工具，以及完全肽库的展示。然而，重组展示通常都采用噬菌体展示系统，很少用细菌展示系统，后者常用于有功能的活性的分子展示。
三、 革兰氏-阴性菌表面展示
在革兰氏阴性菌表面，用于异源蛋白表达的展示系统已得到发展，多数情况下，外源基因产物是融合到外膜蛋白上，如麦芽糖孔蛋白LamB，磷酸介质诱导的微孔蛋白OmpA，以及各类脂蛋白（如最主要的脂蛋白Lpp，脂蛋白TraT，结合肽聚糖的脂蛋白PAL）。革兰氏阴性菌中的丝状结构蛋白也已用于表面表达载体，包括菌毛蛋白（如FimA蛋白，Ⅰ型菌毛黏附素FimH），鞭毛蛋白和伞毛蛋白（PapA伞毛亚单位和F Pilin）。特定的展示系统是建立在具有转位和表面锚定特别机制的蛋白基础上的。来源于Klebsiella pneumoniae的脂蛋白支链淀粉酶已用在大肠杆菌上进行表面展示，用这个系统，目标蛋白可通过其N端脂肪酸部分短暂的锚定在外膜上，随后释放到培养基中。Neisseria gonorrhoeae IgA蛋白酶前体的β区域（Igαβ）和大肠杆菌AIDA-1也被用于各种不同异源蛋白的表面暴露。当作为C端融合部分使用时，Igαβ和AIDA-1可介导没有OmpT蛋白酶的Salmonella typhimurium和E.coli外表面的杂合蛋白的附属物，还有一特别感兴趣的系统是，Lpp –OmpA杂交展示载体，这种载体由主要脂蛋白（Lpp）N端外膜定位信号与外膜蛋白OmpA的一个结构域（有三或五个跨膜螺旋）融合而构成，外源蛋白通过与OmpA的C端融合而展示。Lpp –OmpA融合展示系统已成功地使几种分子量20-50Kd的蛋白质以可接近的形式展示在大肠杆菌表面。我们已知道的可以用Lpp –OmpA嵌合体展示的蛋白有：β-内酰胺酶（Bla）、单链Fv片段（scFv）、有机磷的水解酶（OPH）等。
