导致：
1、由于SDS是阴离子，使多肽表面覆盖的负电荷远远超过蛋白质分子原有的电荷量，消除了原来的电荷差异。
2、改变了蛋白质单体分子的构象，不同蛋白质的SDS复合物的短轴长度都相同，长轴长度随其分子量的大小成正比变化。
由于不同蛋白质的SDS复合物具有相同的荷质
比，并具有相似的构象，因而有如下公式：
lgM=K1—K2μR
（K1、K2为常数，μR为相对迁移率）
实际测定时，以几种标准单体蛋白质分子量的对数值对其μR作图，根据样品的μR值，从标准曲线上就可查出其分子量。
等电聚焦（Isoelectric focusing）
(1)以不同蛋白质的等电点的差异分离。
(2)凝胶中含有蛋白质样品和载体两性电解质。
(3)载体两性电解质：
a 是一系列物质的混合物。此混合物各组分的等电点要互不相同，但又不能相差太大（小数点后2位）；最常用为3.0-10.0范围，还有3.0-7.0、5.0-10.0。
b 混合物中各物质在等电点时要有足够大的电导，以保证能顺序排列；
c 混合物中各物质在等电点时要有足够大的缓冲能力，构成组分为多氨基、多羧基的脂肪族化合物；
d 要求各组分分子量要小，易于与蛋白质分离。
通电后，在介质中由于H+与OH-的相向移动，形成了从3.0-10.0的一系列pH梯度。当载体两性电解质移动到各自的等电点时，就停止移动，不带电荷，并维持pH梯度（电导、缓冲能力）。
即：pH梯度由H+与OH-建立，而由载体两性电解质来维持。当蛋白质移动到相应的pH值处，结束。
注意事项：1、时间相对长对分离有利；
2、也可用来测定蛋白质的等电点。
