毛细管电泳(CE)除了比其它色谱分离分析方法具有效率更高、速度更快、样品和试剂耗量更少、应用面同样广泛等优点外，其仪器结构也比高效液相色谱(HPLC)简单。CE 只需高压直流电源、进样装置、毛细管和检测器。前三个部件均易实现，困难之处在于检测器。特别是光学类检测器，由于毛细管电泳溶质区带的超小体积的特性导致光程太短，而且圆柱形毛细管作为光学表面也不够理想，因此对检测器灵敏度要求相当高。当然在CE 中也有利于检测的因素，如：在HPLC 中，因稀释之故，溶质到达检测器的浓度一般是其进样端原始浓度的1%，但在CE 中，经优化实验条件后，可使溶质区带到达检测器时的浓度和在进样端开始分离前的浓度相同。而且CE 中还可采用堆积等技术使样品达到柱上浓缩效果，使初始进样体积浓缩为原体积的1/10～1%，这对检测十分有利。因此从检测灵敏度的角度来说，HPLC 具有良好的浓度灵敏度，而CE 提供了很好的质量灵敏度。总之，检测仍是CE中的关键问题，有关研究报道很多，发展也很快。迄今为止，除了原子吸收光谱、电感耦合等离子体发射光谱(ICP)及红外光谱未用于CE 外，其它检测手段如：紫外、荧光、电化学、质谱、激光等类型检测器均已用于CE。
与HPLC 类似，CE 中应用最广泛的是紫外/可见检测器。按检测方式可分为固定波长或可变波长检测器和二极管阵列或波长扫描检测器两类。前一类检测器采用滤光片或光栅来选取所需检测波长，优点在于结构简单，灵敏度比后一类检测器高；后一类检测器能提供时间—波长—吸光度的三维图谱，优点在于在线紫外光谱可用来定性、鉴别未知物。有些商用仪器的二极管阵列检测器还可做到在线峰纯度检查，即在分离过程中便可得知每个峰含有几种物质；缺点在于灵敏度比前一类略差。采用快速扫描的光栅获取三维图谱方式时，其扫描速度受到机械动作速度的限制。用二极管阵列方式，扫描速度受到计算机数据存贮容量大小的限制。由于CE 的峰宽较窄，理论上要求能对最窄的峰采集20个左右的数据，因此要很好地选取扫描频率，才能得到理想的结果。
电泳结果处理
常用蛋白检测与回收方法
检测蛋白质最常用的染色剂是考马斯亮蓝R－250(CBB，Coomassie brilliant blue)，通常是用甲醇：水：冰醋酸(体积比为45：45：10)配制0.1％或0.25％(W/V)的考马斯亮蓝溶液作为染色液。这种酸－甲醇溶液使蛋白质变性，固定在凝胶中，防止蛋白质在染色过程中在凝胶内扩散，通常染色需2小时。脱色液是同样的酸－甲醇混合物，但不含染色剂，脱色通常需过夜摇晃进行。考马斯亮蓝染色具有很高的灵敏度，在聚丙烯酰胺凝胶中可以检测到0.1μg 的蛋白质形成的染色带。考马斯亮蓝与某些纸介质结合非常紧密，所以不能用于染色滤纸、醋酸纤维素薄膜以及蛋白质印迹(在硝化纤维素纸上)。在这种情况下通常是用10％的三氯乙酸浸泡使蛋白质变性，而后使用不对介质有强烈染色的染料如溴酚蓝、氨基黑等对蛋白质进行染色。
银染是比考马斯亮蓝染色更灵敏的一种方法，它是通过银离子(Ag+)在蛋白质上被还原成金属银形成黑色来指示蛋白区带的。银染可以直接进行也可以在考马斯亮蓝染色后进行，这样凝胶主要的蛋白带可以通过考马斯亮蓝染色分辨，而细小的考马斯亮蓝染色检测不到的蛋白带由银染检测。银染的灵敏度比考马斯亮蓝染色高100倍，可以检测低于1ng 的蛋白质。
糖蛋白通常使用过碘酸－Schiff 试剂(PAS)染色，但PAS 染色不十分灵敏，染色后通常形成较浅的红－粉红带，难以在凝胶中观察。目前更灵敏的方法是将凝胶印迹后(下面介绍)用凝集素检测糖蛋白。凝集素是从植物中提取的一类糖蛋白，它们能识别并选择性的结合特殊的糖，不同的凝集素可以结合不同的糖。将凝胶印迹用凝集素处理，再用连接辣根过氧化物酶的抗凝集素抗体处理，然后再加入过氧化物酶的底物，通过生成有颜色的产物就可以检测到凝集素结合情况。这样凝胶印迹用不同的凝集素检测不仅可以确定糖蛋白，而且可以得到糖蛋白中糖基的信息。
通过扫描光密度仪对染色的凝胶进行扫描可以进行定量分析，确定样品中不同蛋白质的相对含量。扫描仪测定凝胶上不同迁移距离的吸光度值，各个染色的蛋白带形成对应的峰，峰面积的大小可以代表蛋白质的含量的多少。另外一种简单的方法是将染色的蛋白带切下来，在一定体积的50％吡啶溶液中摇晃过夜溶解染料，而后通过分光光度计测定吸光度值就可以估算蛋白质的含量。但应注意，蛋白质只有在一定的浓度范围内其含量才与吸光度值成线性关系，另外不同的蛋白质即使在含量相同的情况下染色程度也可能有所不同，所以上面的方法对蛋白质含量的测定只能是一种半定量的结果。
尽管凝胶电泳通常是作为一种分析工具使用，它也可以用于蛋白质的纯化制备。但电泳后需将蛋白质从凝胶中回收，通常是将所需的蛋白质区带部分的凝胶切下，通过电泳的方法将蛋白质从凝胶中洗脱下来(称为电洗脱)。目前有各种商品电洗脱池装置。最简单的方法是将切下的凝胶装入透析袋内加入缓冲液浸泡，再将透析袋浸入缓冲液中进行电泳，蛋白质就会向某个电极方向迁移而离开凝胶进入透析袋内的缓冲液。由于蛋白质不能通过透析袋，所以电泳后蛋白质就留在透析袋的缓冲液中。电洗脱后可通一个反向电流，持续几秒钟，使吸附在透析袋上的蛋白质进入缓冲液，这样就可以将凝胶中的蛋白质回收。
蛋白质印迹法
印迹法(blotting)是指将样品转移到固相载体上，而后利用相应的探测反应来检测样品的一种方法。1975年，Southern 建立了将DNA 转移到硝酸纤维素膜(NC 膜)上，并利用DNA－RNA 杂交检测特定的DNA 片段的方法，称为Southern 印迹法。而后人们用类似的方法，对RNA 和蛋白质进行印迹分析，对RNA的印迹分析称为Northern 印迹法，对单向电泳后的蛋白质分子的印迹分析称为Western印迹法，对双向电泳后蛋白质分子的印迹分析称为Eastern 印迹法。
蛋白质印迹法首先是要将电泳后分离的蛋白质从凝胶中转移到硝酸纤维素膜上，通常有两种方法：毛细管印迹法和电泳印迹法。毛细管印迹法是将凝胶放在缓冲液浸湿的滤纸上，在凝胶上放一片硝酸纤维素膜，再在上面放一层滤纸等吸水物质并用重物压好，缓冲液就会通过毛细作用流过凝胶。缓冲液通过凝胶时会将蛋白质带到硝酸纤维素膜上，硝酸纤维素膜可以与蛋白质通过疏水相互作用产生不可逆的结合。这个过程持续过夜，就可以将凝胶中的蛋白质转移到硝酸纤维素膜上。但这种方法转移的效率较低，通常只能转移凝胶中一小部分蛋白质(10％～20％)。电泳印迹可以更快速有效的进行转移。这种方法是用有孔的塑料和有机玻璃板将凝胶和硝酸纤维素膜夹成”三明治”形状，而后浸入两个平行电极中间的缓冲液中进行电泳，选择适当的电泳方向就可以使蛋白质离开凝胶结合在硝酸纤维素膜上。
转移后的硝酸纤维素膜就称为一个印迹(blot)，用于对蛋白质的进一步检测。印迹首先用蛋白溶液(如10％的BSA)处理以封闭硝酸纤维素膜上剩余的疏水结合位点，而后用所要研究的蛋白质的抗血清(一抗)处理，印迹中只有待研究的蛋白质与一抗结合，而其它蛋白质不与一抗结合，这样清洗去除未结合的一抗后，印迹中只有待研究的蛋白质的位置上结合着一抗。处理过的印迹进一步用适当标记的二抗处理，二抗是指一抗的抗体，如一抗是从鼠中获得的，则二抗是抗鼠Ig G 的抗体。处理后，带有标记的二抗与一抗结合，可以指示一抗的位置，即是待研究的蛋白质的位置。目前有结合各种标记物的抗特定Ig G 的抗体可以直接购买作为标记的二抗。最常用的一种是酶连的二抗，印迹用酶连二抗处理后，再用适当的底物溶液处理，当酶纯化底物生成有颜色的产物时，就会产生可见的区带，指示所要研究的蛋白质的位置。在酶连抗体中使用的酶通常是碱性磷酸酶或辣根过氧化物酶。碱性磷酸酶可以将无色的底物5-溴-4-氯吲哚磷酸盐(BCIP)转化为蓝色的产物；而辣根过氧化物酶可以以H2O2为底物，将3-氨基-9-乙基咔唑氧化成褐色产物或将4-氯萘酚氧化成蓝色产物。另一种检测辣根过氧化物酶的方法是用增强化学发光法，辣根过氧化物酶在H2O2存在下，氧化化学发光物质鲁米诺(luminol，氨基苯二酰一肼)并发光，在化学增强剂存在下光强度可以增大1000倍，通过将印迹放在照相底片上感光就可以检测辣根过氧化物酶的存在。除了酶连二抗作为指示剂，也可以使用其它指示剂，主要包
括以下一些：
I125标记的二抗：可以通过放射性自显影检测。
荧光素异硫氰酸盐标记的二抗：可以通过在紫外灯下产生荧光来检测。
I125标记金黄色葡萄球菌蛋白A(Protein A)：Protein A 可以与Ig G 的Fc 区特异性的结合，因此Protein A 可以代替二抗：I125标记的Protein A 通过放射性自显影检测。
金标记的二抗：二抗通过微小的金颗粒包裹，与一抗结合时可以表现红色。生物素结合的二抗：印迹用生物素结合的二抗处理后，再用碱性磷酸酶或辣根过氧化物酶标记的凝集素处理。生物素可以与凝集素紧密结合，这种方法实际上相当于通过生物素与凝集素的紧密结合将二抗与酶连接，通过酶的显色反应就可以进行检测。这种方法的优点是由于生物素是一个小分子蛋白，一个抗体上可以结合多个生物素，也就可以结合多个酶连接的凝集素，可以大大增强显色反应的信号。
除了使用抗体或蛋白作为检测特定蛋白的探针以外，有时也使用其它探针如放射性标记的DNA，可以检测印迹中的DNA 结合蛋白。
