来自美国著名的贝尔医学院（Baylor College of Medicine）Verna和Marrs McLean生化与分子生物学系（Verna and Marrs McLean Department of Biochemistry and Molecular Biology ）大分子成像国家中心，以及德克萨斯大学西南医学中心（University of Texas Southwestern Medical Center）的研究人员利用低温电子显微镜（Electron cryomicroscopy）技术首次获得了结合在GroES上的分子伴侣GroEL（SR398）单环突变的构造，从而发现当环境条件与蛋白天然环境一致时，蛋白以及多蛋白质聚合物（multiprotein assemblies）会表现出与静态时不同的作用或动力学——而这正是目前大多科学家研究蛋白的状态，这对于蛋白研究来说是一个警告。这一研究成果公布在最新出版的《Structure》杂志上。
这一研究报告第一作者是来自贝尔医学院的陈东华（Dong-Hua Chen，音译），第二作者为德州大学西南医学中心的宋久利（Jiu-Li Song，音译）。
蛋白质折叠有两种形式，一种是蛋白质能自发的获得其成熟的构型，这种能力被称为自我装配（Self-assemby）；另外一种情况下，蛋白可能会采取一种与最终构型不同的稳定构型，这种蛋白不能进行自我装配，它们形成正确的结构需要分子伴侣（Chaperone）协助。 
Reprogrammed：这是通过计算机重新设计的endonuclease I-MsoI的结构，目的是使其靶向新的DNA位点。这种重新设计的酶与野生型相比，具有靶标识别水平上的位点改变特异性。这种方法目前已经应用于更多的靶标中去，例如基因疾病热点（hotspots）。
分子伴侣家族庞大，包括Hsp70、Hsp40和Hsp10等，其中Hsp60在大肠杆菌中称为GroEL，Hsp10在大肠杆菌中称为GroES，大肠杆菌GroEL是同型寡聚复合体，由14个相对分子质量58×103亚基组成背靠背的双环结构，在新生蛋白质的正确折叠和组装以及在热或化学逆境下变性蛋白质的恢复过程中起重要作用，也帮助折叠错误的蛋白分子逆转——折叠错误的蛋白与许多神经退化性疾病有关。
在这篇研究报告中，chen等人利用低温电子显微镜得到了GroEL蛋白突变体在仿天然环境下（native-like environment）单个分子的详细二维图像，然后利用计算机和生物信息学方法，他们将这些图像整合成三维图像，演示这些蛋白的动力学。
奇怪的是，当研究人员组合GroEL突变体和GroES蛋白时发现在得到的三种结构中，有两种与他们预期的相同，但是第三种结构看起来十分奇怪，就像是一个鼓起来的气球。研究人员表示这是一种从未被观测到的一种膨胀。
因此研究人员认为说明在原始天然环境和研究环境中，不同的蛋白质可能具有不同的形状而影响其功能，这也就是说目前的许多蛋白研究可能会造成一些误解，大分子性能表现研究需要在溶液环境中进行。 （生物通：张迪）
