第一个被鉴定的bHLH是MyoD，它的基因专门在骨骼肌中表达，所产生的myo cDNA可以诱导各种各样已经分化的细胞株表现出肌肉细胞的特性。MyoD的bHLH中的第68个氨基酸残基对这种活性是必要和充分的。虽然MyoD能够作为同源二聚体与DNA结合，但是，E47-MyoD异源二聚体对靶序列的亲和力要大10倍。MyoD有一个叫做Id的负调因子，它也有HLH二聚作用域，但是缺少碱性区。它能与MyoD、E12和E47形成异源二体，但是这些复合物都不能结合DNA。有趣的是，在处于增殖状态的成肌细胞中，Id含量很高。说明在成肌细胞中，Id阻止MyoD和/或E47激活肌肉专一的基因表达。 另一些了解较多的bHLH调节系统包括Myc,Max和Mad bHLH蛋白。c-Myc致癌蛋白本身并不会发生同源二聚作用，也不结合DNA。但是，它能够与Max异源二聚并作为转录激活剂和转化蛋白发挥作用。尽管Max倾向于与Myc二聚，但它也能形成同源二聚体，这个二聚体可以结合DNA，并可以抑制Myc引起的转录和转化。Max也可以与两个其他的bHLH-LZ蛋白质，即Mad和Mxi1异源二聚。Myc一样，这些蛋白质本身不会同源二聚，也不会结合DNA，但是，倾向于与Max异源二聚以识别和Myc-Max同样的CACGTG E-box。看来，Max调节着这些蛋白质的转录活性。在未分化的U397单个核细胞株中，只形成Max-Myc复合物，但不形成Max-Mad复合物。可是，用TPA刺激，诱导它向巨噬细胞分化后的头2小时之内，Max-Mad复合物就开始积累；到了刺激后48小时，就只能检测到Max-Mad复合物了。所以，分化过程伴随着Max异源二聚体中组分的改变，当然，基因表达也随之改变。 4，BZIP家族 亮氨酸拉链是最简单的二聚作用界面之一。它能够介导有高度选择性的，非常重要的蛋白质结合作用。它最早是作为C/EBP和 GCN4中的序列模体以及许多转录因子相互作用的界面而被鉴定和认识的。这个名字来自于它的分子内有一个约35个氨基酸残基的区域，其中每隔7个残基就有一个亮氨酸残基，并在每个亮氨酸残基之后的第4个位置处是另一个疏水的残基。这些蛋白质可以识别两类DNA元件：AP-1/TRE和ATF/CRE 序列模体。AP-1/TRE元件有保守的TGACTCA，它是一个拟二元对称。与这个位点结合的蛋白质包括Fos和Jun家族，它们可以被促进有丝分裂的、诱导分化的和神经原专一的刺激所诱导。ATF/CRE元件含有TGACGTCA保守序列，它是一个二元对称。与这个位点结合的蛋白质的基因的表达与cAMP、钙和病毒所诱导的反应有关。
AP-1可能是了解最清楚的bZIP转录因子，它是Jun和Fos家族成员的异源二聚体。鉴于c-Fos蛋白的产生被生长因子激活，而且它又位于细胞核内，所以认为这个蛋白质直接参与生长因子所诱导的基因的调节。但是，发现c-Fos在与c-Jun结合之前没有DNA 结合能力。还发现，共转染c-fos和c-jun与单独转染c-jun相比，AP-1驱动的基因表达更强。而且，只给c-fos没有激活作用。看来其原因是c-Fos-c-Jun二聚体比Jun-vc-Jun更加稳定，因为毕竟c-Fos本身不能二聚作用！由这些情况可以推及这些家族中的其他成员：JunB、JunD、FosB、Fra1和Fra2。c-Jun和 c-Fos的生物合成都被TPA和其他PKC激活剂诱导。由于Fos蛋白质和mRNA的半衰期都比Jun的短，因此，在诱导前，复合物的组分主要是Jun同源二聚体，而在诱导后立即变成多是Jun-Fos异源二聚体。这个异源二聚体复合物的形成是细胞信号转导和细胞转化期间最重要的调节步骤。
