2，对非受体型PTK的激活 看来非受体型PTK的激活机制与上述的类似。许多细胞质型PTK的催化活性也因其A环中酪氨酸残基的转磷酸化作用而被激活。但是，不同的二聚作用格局造成的激活机制有所不同。某些激酶，例如Src家族的Lck和Jak家族的激酶，它们的激活机制是与其相关的受体非共价地同源或者异源二聚作用。前者如CD4/CD8共受体，后者如细胞因子受体。而有一些细胞质PTK则是被受体与其他家族的细胞质PTK之间的转磷酸作用激活。比如，认为Src激酶经常参与Fak、Syk和Btk家族的激活过程。驱动这些激酶相互作用的机制还有待阐明，但是它们通常涉及将一种作为底物的激酶罗致到浆膜或者另一个细胞区间，在那里它们与Src家族的激酶如此接近，以至可以被Src磷酸化。一般而言，这种转磷酸化作用总是发生在细胞质PTK的同源或者异源二聚体之间。 虽然Src激酶的功能可以被受体介导的，造成A环转磷酸作用的过程激活，但是，看来还有另一种机制可以调节它们，这就是它们的SH2和SH3域介导的分子内相互作用。这种作用当然不是经典意义的二聚作用，但是也是一种2个单元之间的聚合，它又与同一个分子的活性调节有关，所以在此一并讨论。很久以来总是认为Src激酶中靠近C端的酪氨酸残基起着磷酸化作用的负调位点的作用。而最近Src结晶结构分析阐明了这种分子内负调机制的性质。Src的PTK域通过与其本身的SH2和SH3的两种不同的分子内相互作用而维持在钝化状态。PTK的催化域与其本身的SH2域之间有一个富含脯氨酸残基的接头，当SH3与这个接头结合时，就使Src的C末端的磷酸酪氨酸（pTyr527）与SH2结合。这样，Src的三个功能域形成为压缩的构型，处于钝化的状态。有三个方法可以解除这种抑制作用，激活Src。其一是用一个富含脯氨酸的序列与SH3结合，不让它与那个接头结合；第二是含有磷酸酪氨酸的序列与SH2结合，使它不能结合PTKC末端的磷酸酪氨酸；三是将C末端的磷酸酪氨酸去磷酸化。 总之，PTK类激酶的故事告诉我们分子内或者分子间的相互作用都可以调节它们的催化功能。 (三) 调节蛋白质酪氨酸磷酸酯酶（PTP）活性 将酪氨酸被磷酸化的蛋白质去磷酸化的是PTP。它们起着关闭信号转导通路的作用。PTP也有跨膜的受体型和细胞质型的两种。关于它们的功能是如何调节的，知之甚少。与PTK不同，PTP的催化功能域不需要转译后修饰就能维持其活性。实际上，这些酶的催化功能比PTK的要大得多。但是，还是有许多证据说明这些酶的功能受到严格的控制。这种调控的主要方式，由改变它们在细胞内的位置和通过分子内和分子间相互作用调节其催化功能。
1，对受体型PTP的调节 已经鉴别出大量的跨膜PTP，它们中有许多是有组织专一性的。许多酶的胞浆域中含有串联排列的PTP功能域，而靠近膜的PTP域有较大，有时竟含有全部的催化活性。那么，为什么还要有其他的PTP功能域呢？这还是一个谜。认为后者可能起调节功能。
