(三) 增强专一性 相对于单体而言，二聚作用的结果一般会形成更大的蛋白质相互作用表面。这就不仅会促进蛋白质-蛋白质，或者蛋白质-DNA的相互作用，还会使这些相互作用的专一性发生变化。这体现在：(1)不同种类的异源二聚体，比如，二聚的转录因子与单个亚基相比有更高的DNA结合亲和力，它识别碱基对的专一性大为提高；(2)不同的异源二聚体有完全不同的DNA结合专一性，比如，Fos-Jun异源二聚体的DNA 结合位点偏爱性与Atf-Jun的完全不同；(3)与增加蛋白质单体的大小相比较,二聚作用是更为有效的增加专一性的方法。例如,在蛋白质-DNA相互作用时，简单地将转录因子的大小扩大一倍以增加它与DNA的接触，当然可以增加转录因子对DNA上面专一结合位点的亲和力，但是，与此同时也增加了转录因子对非专一位点的亲和力。这就会对专一性结合造成动力学的障碍。而通过蛋白质二体协同地结合DNA，可以使它DNA识别元件的大小加倍而不需要付出动力学的代价。 (四) 对单体-二体相互过渡的调节 单体-二体相互过渡本身可能是一个可以调节的过程，它是激活蛋白质过程的限速步骤。例如，有一些蛋白质专门对钙含量作出反应，此时，它们的构象发生很大改变并通过形成二聚体而成为活性的复合物。这些蛋白质包括E-细胞选择蛋白（一种基质蛋白）和突触结合蛋白。看来，磷酸化调节着STAT蛋白和SMAD蛋白的寡聚化状态。在上述所有例子中，蛋白质的单体形式是失活的，而一旦发生二聚作用，立即就被激活了。 二，信号转导中的二聚作用 在信号转导过程中发生了多方面的二聚作用，二聚作用可以起到打开或者关闭信号转导通路的重要作用。在信号转导中的二聚作用可以分为下面几个方面。 (一) 调节受体的活性 通过跨膜域固定在细胞膜上面的细胞表面受体，在与配体结合后就被配体诱导的二聚或寡聚作用而激活。虽然，可能这些分子本身并非一定乐意二聚，但是它们通过与细胞外的配体的相互作用还是被拉近了。 配体诱导受体二聚作用的机制有多种。有的配体本身就是二聚体，它们含有两个结合受体的表面。比如，PDGF是以二硫键连接的二聚体，有三种不同的异构体：A链同源二聚体，B链同源二聚体和AB异源二聚体。A链以高亲和力与PDGF受体a 亚基结合；B链以相同的亲和力与 a 和 b 亚基结合。因此，AA产生a －a 受体同源二聚体，AB产生a －a受体同源二聚体和a －b异源二聚体，BB则产生所有可能的组合。与此相反，有的配体是单体型的,如hGH。但是，它们的表面有两个不同位点可以与两个受体分子接触，形成1:2比例的配体:受体复合物。有一种有趣的情况是酸性成纤维细胞生长因子(aFGF)。它本身是单体，又不能诱导其受体的二聚作用。怎麽办呢？它就与肝素硫酸酯蛋白聚糖形成多价复合物，这样，它就能结合两个或者更多的受体。还有，TNF-b 是三聚的配体，结晶结构分析表明，在一个TNFb 三聚体上可以同时结合三个TNF受体分子。
受体除了与配体结合外，还可以彼此相互作用。这种不依赖配体的受体-受体相互作用可以使二聚的受体进一步稳定。
